米氏方程（Michaelis-Menten equation）是一个描述酶促反应速度与底物浓度关系的方程，它用于描述酶促反应的动力学特性。具体来说，米氏方程表达了酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）之间的关系。
米氏方程的数学表达式为：
\[ v = \frac{v_{\text{max}} \times [S]}{K_m + [S]} \]
其中：
\（ v \） 是反应的起始速度。
\（ v_{\text{max}} \） 是反应在底物浓度无穷大时的最大速度。
\（ [S] \） 是底物的浓度。
\（ K_m \） 是米氏常数，表示在底物浓度为 \（ \frac{v_{\text{max}}}{2} \） 时的底物浓度。
米氏方程表明，在低底物浓度下，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应；当底物浓度增加时，反应速率与底物浓度的乘积成正比，表现为混合级反应；当底物浓度继续增加，反应速率达到最大值后不再随底物浓度增加而增加，表现为零级反应。
米氏方程是酶动力学的基础，它帮助研究者理解酶促反应的速率如何受到底物浓度的影响，并且可以用来计算米氏常数 \（ K_m \） 和最大反应速率 \（ v_{\text{max}} \），这两个参数对于研究酶的性质和调节机制非常重要。